ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes

Enzymes (enzymes) - ເປັນສູງນ້ໍາຫນັກໂມເລກຸນ ທາດປະສົມອົງ ຂອງລັກສະນະທາດໂປຼຕີນ, ຊຶ່ງປະຕິບັດງານໃນອົງການຈັດຕັ້ງພາລະບົດບາດເປັນ ຂອງ catalysts ດ້ານຊີວະສາດ.

ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes

ການອະທິບາຍກົນໄກໄດ້ຕິດພັນກັບການປະຕິບັດ catalytic ຂອງ enzymes, ແມ່ນຫນຶ່ງໃນບັນຫາພື້ນຖານແລະ ບັນຫາໃນປະຈຸບັນ ບໍ່ພຽງແຕ່ enzymology ແຕ່ຊີວະເຄມີທີ່ທັນສະໄຫມແລະຊີວະສາດໂມເລກຸນ.

ດົນນານມາແລ້ວ enzymes ໄດ້ກາຍເປັນທີ່ມີຢູ່ອັນບໍລິສຸດແລະໄດ້ elucidated ລັກສະນະຂອງເຂົາເຈົ້າ, ໄດ້ກາຍເປັນ convinced ວ່າສໍາຄັນສໍາລັບຂະບວນການ enzymatic ມີຄູ່ຜົວເມຍຂອງ enzyme ກັບ substrate ໄດ້. ຄວາມພະຍາຍາມເພື່ອຊອກຫາ ປະສົມສະລັບສັບຊ້ອນ ຂອງ enzyme ທີ່ມີ substrate ສໍາລັບການໃຊ້ເວລາດົນນານບໍ່ໄດ້ນໍາໄປສູ່ການຜົນສໍາເລັດ, ສະລັບສັບຊ້ອນນີ້ແມ່ນ labile, ມັນຢ່າງໄວວາສະຫລາຍຕົວ. ການນໍາໃຊ້ວິທີການສະເປກໄດ້ເຮັດໃຫ້ມັນເປັນໄປໄດ້ທີ່ຈະລະບຸສະລັບສັບຊ້ອນ enzyme-substrate ກັບ catalase, peroxidase, dehydrogenase ເຫຼົ້າ, enzymes flavinzavisimyh.

ວິທີການຂອງ ການວິເຄາະ X-ray ໄດ້ຮັບອະນຸຍາດເພື່ອໃຫ້ໄດ້ຮັບຢ່າງຫຼາຍຂອງການຂໍ້ມູນຂ່າວສານທີ່ສໍາຄັນກ່ຽວກັບໂຄງປະກອບການແລະກົນໄກການ catalytic ຂອງການປະຕິບັດຂອງເອນໄຊໄດ້. ວິທີການນີ້ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອສ້າງຮ່ວມການເຊື່ອມຕໍ່ substrate ມີ enzymes ກ່ຽວກັບ lysozyme ແລະ chymotrypsin.

ບາງຫຼັກຖານໂດຍກົງສໍາລັບການທີ່ມີຢູ່ແລ້ວຂອງສະລັບສັບຊ້ອນ enzyme-substrate ໄດ້ບໍລິຫານເພື່ອໃຫ້ໄດ້ຮັບການບ່ອນທີ່ຫນຶ່ງຂອງຂັ້ນຕອນຂອງວົງຈອນ catalytic ຂອງ enzyme ໄດ້ຖືກຜູກເພື່ອ substrate ໄດ້ ໂດຍເຄື່ອງພັນທະນາ Covalent ໄດ້. ຍົກຕົວຢ່າງແມ່ນຕິກິຣິຍາຂອງ hydrolysis ຂອງ acetate n-nitrophenyl ເລັ່ງໂດຍ chymotrypsin ໄດ້. ໃນເວລາທີ່ປະສົມກັບ ether enzyme chymotrypsin ແມ່ນ acetylated ຢູ່ໃນກຸ່ມອຸດຂອງສານຕົກຄ້າງ Serine reactive. ຂັ້ນຕອນຂອງການນີ້ແມ່ນຂຶ້ນຢ່າງໄວວາ, ແຕ່ hydrolysis atsetilhimotripsina ກັບການສ້າງຕັ້ງຂອງ chymotrypsin acetate ແລະບໍ່ເສຍຄ່າແມ່ນຊ້າຫຼາຍ. ດັ່ງນັ້ນ atsetilhimotripsin accumulates, ເຊິ່ງພົບໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍໃນທີ່ປະທັບຂອງ n-nitrophenylacetate ໄດ້.

ການປາກົດຕົວຂອງ substrate enzyme ໃນອົງປະກອບຂອງສາມາດເຮັດໄດ້ "ຈັບ" ໂດຍຍົກຍ້າຍຫະພາບເອີຣົບຊັບຊ້ອນບໍ່ຫມັ້ນຄົງໃນຮູບແບບ inactive, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ, ໂດຍການປິ່ນປົວດ້ວຍສະລັບສັບຊ້ອນ enzyme-substrate ທາດໂຊດຽມຫລື borohydride ມີຜົນກະທົບຫຼຸດຜ່ອນຄວາມເຂັ້ມແຂງ. ດັ່ງກ່າວມີຄວາມສັບສົນໃນຮູບແບບຂອງອະນຸພັນ Covalent ຫມັ້ນຄົງດັ່ງກ່າວໄດ້ພົບໃນ aldolase enzyme ໄດ້. ໄດ້ພົບເຫັນວ່າ substrate ໄດ້ມີສ່ວນຮ່ວມໃນກຸ່ມ e-amino ໂມເລກຸນຂອງ lysine.

ການ substrate reacts ກັບ enzyme ໃນສ່ວນສະເພາະໃດຫນຶ່ງຊຶ່ງເອີ້ນວ່າສູນການເຄື່ອນໄຫວຂອງ enzyme ຫຼືພື້ນທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວໄດ້.

ພາຍໃຕ້ການສູນກິດຈະກໍາ, ຫຼືຫຼັກ, ເຂົ້າໃຈວ່າ enzyme ບາງສ່ວນໂມເລກຸນໂປຕີນທີ່ຖືກເຊື່ອມຕໍ່ກັບ substrate (ແລະ cofactors) ແລະເປັນສາເຫດຂອງຄຸນສົມບັດ enzymatic ຂອງໂມເລກຸນ. ເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວຕັດສິນກໍານົດສະເພາະແລະກິດຈະກໍາ catalytic ຂອງ enzyme ແລະຄວນຈະເປັນລະດັບທີ່ແນ່ນອນຂອງໂຄງສ້າງຄວາມຫຍຸ້ງຍາກໃຫ້ແທດເຫມາະກັບວິທີການຢ່າງໃກ້ຊິດແລະປະຕິສໍາພັນກັບໂມເລກຸນ substrate, ຫຼືພາກສ່ວນຂອງຕົນເຂົ້າຮ່ວມໂດຍກົງໃນຕິກິຣິຍາ.

ໃນບັນດາກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດໄດ້ຖືກຈໍາແນກລວມໃນສ່ວນ "ການເຄື່ອນໄຫວໄລຕິກ" ຂອງ enzyme ແລະສ່ວນກອບເປັນຈໍານວນການສະຫນອງການເປັນພີ່ນ້ອງກັນສະເພາະໃດຫນຶ່ງ (ທີ່ມີຜົນຜູກພັນຂອງ substrate ກັບ enzyme ໄດ້) - ຂາອັນທີ່ເອີ້ນວ່າ, ຫຼື "ມໍ" (ຫລືດູດຊັບຂອງເວັບໄຊທີ່ໃຊ້ວຽກຢູ່ enzyme).

ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງເອນໄຊອະທິບາຍທິດສະດີຂອງສະມະການມິຄາ, Mentenance ໄດ້. ອີງຕາມທິດສະດີດັ່ງກ່າວນີ້, ຂະບວນການທີ່ໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່ໃນສີ່ຂັ້ນຕອນ.

ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes: ຂ້າພະເຈົ້າ Phase

ລະຫວ່າງການ substrate (C) ແລະ enzyme (E) ການເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ເກີດຂື້ນ - ຮູບແບບຫະພາບເອີຣົບ enzyme-substrate ສະລັບສັບຊ້ອນ, wherein ອົງປະກອບແມ່ນ interconnected ໂດຍ Covalent, ionic, ນ້ໍາແລະພັນທະບັດອື່ນໆ.

ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes: ຂັ້ນຕອນຂອງການIІ

substrate ໄດ້ຖືກສໍາຜັດກັບ enzyme ທີ່ຕິດຄັດມາແມ່ນ activated ແລະຈະກາຍເປັນທີ່ມີຢູ່ສໍາລັບການຕິກິລິຍາທີ່ກ່ຽວຂ້ອງຂອງ catalysis ຫະພາບເອີຣົບ.

ກົນໄກຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes: ຂັ້ນຕອນຂອງການIІI

ຫະພາບເອີຣົບມຸ່ງຫມັ້ນ catalysis. ທິດສະດີນີ້ແມ່ນສະຫນັບສະຫນຸນໂດຍການສຶກສາທົດລອງ.

ທ້າຍສຸດນີ້, ເວທີ IV ແມ່ນ characterized by ປ່ອຍຂອງ enzyme molecules E ແລະ F. ລໍາດັບຂອງການຫັນເປັນຂອງຜະລິດຕະພັນສາມາດໄດ້ຮັບການສະແດງເປັນຕິກິຣິຍາ: E + S - ຫະພາບເອີຣົບ EU - * - E + P.

ໂດຍສະເພາະຂອງການປະຕິບັດ enzyme

enzyme ແຕ່ເຮັດໃນ substrate ສະເພາະໃດຫນຶ່ງຫຼືກຸ່ມຂອງສານ, ທີ່ມີຄວາມຄ້າຍຄືກັນໃນໂຄງສ້າງ. ສະເພາະຂອງກິດຈະກໍາ enzymatic ເນື່ອງຈາກຄວາມຄ້າຍຄືກັນຂອງການຕັ້ງຄ່າເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວແລະ substrate ໄດ້. ໃນລະຫວ່າງການປະຕິສໍາພັນຂອງ enzyme-substrate ໄດ້ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນສະລັບສັບຊ້ອນ.