ໂດຍສະເພາະຂອງ enzyme: ປະເພດແລະລັກສະນະຂອງການປະຕິບັດ

ຄໍາວ່າ "Enzyme" ມີຮາກຂອງລາຕິນ. ໃນການແປ, ມັນຫມາຍຄວາມວ່າ "leaven". ໃນພາສາອັງກິດ, ຄໍາວ່າ "Enzyme" ແມ່ນໃຊ້, ມາຈາກຄໍາສັບພາສາກເຣັກເຊິ່ງຫມາຍຄວາມວ່າດຽວກັນ. Enzymes ເອີ້ນວ່າທາດໂປຼຕີນພິເສດ. ພວກມັນຖືກສ້າງຂຶ້ນໃນຈຸລັງແລະມີຄວາມສາມາດໃນການເລັ່ງຂະບວນການຊີວະເຄມີ. ໃນຄໍາສັບຕ່າງໆອື່ນໆ, ພວກເຂົາເຈົ້າປະຕິບັດເປັນ catalysts ຊີວະພາບ. ໃຫ້ພວກເຮົາພິຈາລະນາຕື່ມອີກກ່ຽວກັບສິ່ງທີ່ສະ ເພາະຂອງການປະຕິບັດຂອງ enzymes ແມ່ນ. также будут описаны в статье. ປະເພດສະເພາະ ຈະຖືກອະທິບາຍໄວ້ໃນບົດຄວາມ.

ລັກສະນະທົ່ວໄປ

ການສະແດງອອກຂອງກິດຈະກໍາ catalytic ຂອງບາງ enzymes ແມ່ນເນື່ອງມາຈາກການມີຈໍານວນທາດປະສົມທີ່ບໍ່ແມ່ນທາດໂປຼຕີນ. ພວກມັນເອີ້ນວ່າ cofactors. ພວກເຂົາຖືກແບ່ງອອກເປັນ 2 ກຸ່ມ: ions ໂລຫະແລະຈໍານວນຂອງສານອິນຊີເຊັ່ນດຽວກັບ coenzymes (ທາດປະສົມອົງຄະ).

ກົນໄກຂອງກິດຈະກໍາ

ໂດຍລັກສະນະຂອງສານເຄມີຂອງພວກເຂົາ, enzymes ແມ່ນກຸ່ມຂອງໂປຣຕີນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ບໍ່ຄ້າຍຄືກັນກັບສິ່ງດັ່ງກ່າວ, ອົງປະກອບທີ່ຖືກພິຈາລະນາປະກອບມີສູນກາງຢ່າງຫ້າວຫັນ. ມັນເປັນສະລັບສັບຊ້ອນທີ່ແຕກຕ່າງກັນຂອງກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດຂອງອາຊິດອາຊິດອາມິໂນ. ພວກມັນຖືກຕັ້ງຂື້ນຢ່າງເຄັ່ງຄັດໃນຊ່ອງເນື່ອງຈາກໂຄງສ້າງທີ່ສາມຫຼືສີ່ຂອງ enzyme. ໃນສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວ, ເຂດແຄບຊູນແລະ substrate ແມ່ນແຍກ. ຫລັງຈາກນັ້ນແມ່ນສິ່ງທີ່ຈະກໍານົດສະເພາະຂອງ enzymes. ດ້ານແມ່ນສານທີ່ທາດໂປຼຕີນປະຕິບັດ. ກ່ອນຫນ້ານີ້ມັນໄດ້ເຊື່ອວ່າການພົວພັນຂອງພວກເຂົາຖືກປະຕິບັດຕາມຫຼັກການຂອງ "ຫຼັກສໍາລັບການລັອກ." ໃນຄໍາສັບຕ່າງໆອື່ນໆ, ສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວຕ້ອງສອດຄ່ອງກັບພື້ນຖານຢ່າງຊັດເຈນ. ໃນປະຈຸບັນ, ມີການຄາດຄະເນທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ມັນແມ່ນຄວາມເຊື່ອທີ່ວ່າການຕອບສະຫນອງທີ່ແນ່ນອນແມ່ນໃນເບື້ອງຕົ້ນບໍ່ມີ, ແຕ່ວ່າມັນຈະປາກົດໃນລະຫວ່າງການພົວພັນຂອງສານ. ໄຊທ໌ທີສອງ - catalytic - ຜົນກະທົບຕໍ່ສະເພາະຂອງການປະຕິບັດ. ໃນຄໍາສັບຕ່າງໆອື່ນ, ມັນກໍານົດລັກສະນະຂອງຕິກິຣິຍາທີ່ເລັ່ງລັດ.

ໂຄງສ້າງ

ທັງຫມົດ enzymes ແບ່ງອອກເປັນຫນຶ່ງແລະສອງອົງປະກອບ. ອະດີດມີໂຄງສ້າງທີ່ຄ້າຍຄືກັບໂປຕີນທີ່ງ່າຍດາຍ. ພວກມັນມີທາດອາຊິດອະມິໂນສະເພາະ. ກຸ່ມທີສອງ - ທາດໂປຼຕີນ - ປະກອບມີທາດໂປຼຕີນແລະສ່ວນທີ່ບໍ່ແມ່ນທາດໂປຼຕີນ. ສຸດທ້າຍແມ່ນ coenzyme, ຄັ້ງທໍາອິດແມ່ນ apoenzyme. ຫລັງຈາກນັ້ນກໍ່ກໍານົດສະເພາະດ້ານຂອງທາດໂປຼຕິນ. ນັ້ນແມ່ນ, ມັນເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນ substratum ໃນສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວ. Coenzyme, ຕາມລໍາດັບ, ເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນພູມິປະເທດ catalytic. ສະເພາະຂອງການປະຕິບັດແມ່ນກ່ຽວຂ້ອງກັບມັນ. ໃນຖານະເປັນ coenzymes, ວິຕາມິນ, ໂລຫະ, ແລະທາດປະສົມຕ່ໍາໂມເລິກອື່ນໆສາມາດປະຕິບັດ.

Catalysis

ການເກີດຂື້ນຂອງປະຕິກິລິຍາເຄມີໃດໆທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບການສັ່ນຂອງໂມເລກຸນຂອງສານປະຕິບັດງານ. ການເຄື່ອນໄຫວຂອງພວກເຂົາໃນລະບົບແມ່ນກໍານົດໂດຍການມີພະລັງງານທີ່ມີທ່າແຮງທີ່ບໍ່ມີທ່າແຮງ. ສໍາລັບປະຕິກິລິຍາເຄມີ, ມັນເປັນສິ່ງຈໍາເປັນທີ່ໂມເລກຸນຈະໄດ້ຮັບການປ່ຽນແປງ. ໃນຄໍາສັບຕ່າງໆອື່ນໆ, ພວກເຂົາຕ້ອງມີຄວາມເຂັ້ມແຂງພໍທີ່ຈະຜ່ານອຸປະສັກພະລັງງານ. ມັນສະແດງເຖິງປະລິມານການໃຊ້ພະລັງງານຫນ້ອຍສຸດສໍາລັບການໃຫ້ໂມເລກຸນທັງຫມົດປະຕິກິລິຍາ. ທັງຫມົດ catalysts, enzymes ລວມທັງ, ສາມາດຫຼຸດຜ່ອນອຸປະສັກພະລັງງານ. ນີ້ສົ່ງເສີມການໄຫຼເຂົ້າຂອງການປະຕິກິລິຢາ.

ຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນຂອງເອນໄຊແມ່ນຫຍັງ?

ຄວາມສາມາດນີ້ແມ່ນສະແດງອອກໃນການເລັ່ງຂອງພຽງແຕ່ຕິກິຣິຍາທີ່ແນ່ນອນ. Enzymes ສາມາດສົ່ງຜົນກະທົບຕໍ່ສະຖານະການດຽວກັນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ແຕ່ລະຄົນຂອງພວກເຂົາຈະເລັ່ງພຽງແຕ່ຕິກິຣິຍາສະເພາະໃດຫນຶ່ງ. ການສະເພາະຂອງການປະຕິກິລິຍາຂອງ enzyme ສາມາດຕິດຕາມຕົວຢ່າງຂອງ pyruvate dehydrogenase ສະລັບສັບຊ້ອນ. ມັນປະກອບມີທາດໂປຼຕີນທີ່ມີຜົນຕໍ່ PVC. ສິ່ງທີ່ສໍາຄັນແມ່ນ: pyruvate dehydrogenase, pyruvate decarboxylase, acetyltransferase. ປະຕິກິລິຍາຕົວຂອງມັນເອງເອີ້ນວ່າ decarboxylation oxidative ຂອງ PVC. ໃນຂະນະທີ່ຜະລິດຕະພັນຂອງມັນປະຕິບັດອາຊິດອາຊີຕິກ

ການຈັດປະເພດ

ມີປະເພດດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້ປະເພດຂອງ enzyme:

1. Stereochemical ມັນຖືກສະແດງອອກໃນຄວາມສາມາດຂອງສານທີ່ມີອິດທິພົນຕໍ່ຫນຶ່ງຂອງ stereoisomers ທີ່ມີຢູ່ໃນສະພາບທີ່ເປັນໄປໄດ້. ຕົວຢ່າງ, fumarate hydratase ແມ່ນສາມາດປະຕິບັດຕາມ fumarate. ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ມັນບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ກົດໂຣກ cis-isomer-maleic.
2. Absolute этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. ໂດຍສະເພາະຂອງ enzymes ຂອງ ປະເພດນີ້ແມ່ນສະແດງອອກໃນຄວາມສາມາດຂອງສານທີ່ມີຜົນກະທົບພຽງແຕ່ສະຖານະການສະເພາະໃດຫນຶ່ງ. ຕົວຢ່າງ, sucrose ປະຕິບັດໂດຍເສພາະກັບ sucrose, arginase - ມີ arginine ແລະອື່ນໆ.
3. Relative в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. ການສະເພາະຂອງ enzymes ໃນກໍລະນີນີ້ແມ່ນສະແດງອອກໃນຄວາມສາມາດຂອງສານທີ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ກຸ່ມຂອງ substrates ທີ່ມີພັນທະບັດຂອງປະເພດດຽວກັນ. ຕົວຢ່າງ, alpha-amylase reacts ກັບ glycogen ແລະທາດແປ້ງ. ພວກເຂົາມີສາຍພັນ glycoside ປະເພດ. Trypsin, pepsin, chymotrypsin ມີຜົນຕໍ່ໂປຼຕີນຈໍານວນຫລາຍຂອງກຸ່ມ peptide.

ອຸນຫະພູມ

в определенных условиях. Enzymes ມີຄວາມສະເພາະ ພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂສະເພາະໃດຫນຶ່ງ. ສໍາລັບສ່ວນໃຫຍ່ຂອງພວກເຂົາ, ອຸນຫະພູມທີ່ດີທີ່ສຸດແມ່ນ + 35 ... + 45 deg. ເມື່ອສານຖືກວາງໄວ້ໃນເງື່ອນໄຂທີ່ມີຄ່າຕ່ໍາ, ກິດຈະກໍາຂອງມັນຈະຫຼຸດລົງ. ເງື່ອນໄຂນີ້ຖືກເອີ້ນວ່າ inactivation ກັບຄືນມາ. ເມື່ອອຸນຫະພູມສູງຂຶ້ນ, ຄວາມສາມາດຂອງລາວຈະຖືກຟື້ນຟູຄືນໃຫມ່. ມັນຄວນຈະກ່າວເຖິງວ່າຖ້າຢູ່ໃນເງື່ອນໄຂທີ່ t ສູງກວ່າຄ່າທີ່ລະບຸ, ການ inactivation ກໍ່ຈະເກີດຂື້ນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ໃນກໍລະນີນີ້ມັນຈະບໍ່ປ່ຽນແປງຍ້ອນວ່າມັນບໍ່ຟື້ນຕົວກັບອຸນຫະພູມຫຼຸດລົງ. ນີ້ແມ່ນຍ້ອນການກໍານົດຂອງໂມເລກຸນ.

ຜົນກະທົບຂອງ pH

ການຮັບຜິດຊອບຂອງໂມເລກຸນແມ່ນຂຶ້ນກັບຄວາມກົດດັນ. ດັ່ງນັ້ນ, pH ຜົນກະທົບຕໍ່ກິດຈະກໍາຂອງເວັບໄຊທ໌ທີ່ໃຊ້ງານແລະຄວາມສະເພາະຂອງເອນໄຊ. ດັດຊະນີຄວາມເຂັ້ມແຂງທີ່ດີທີ່ສຸດສໍາລັບແຕ່ລະຊະນິດແມ່ນແຕກຕ່າງກັນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ໃນກໍລະນີຫຼາຍທີ່ສຸດມັນແມ່ນ 4-7. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, ສໍາລັບ alpha salivary amylase, ນໍ້າສົ້ມທີ່ດີທີ່ສຸດແມ່ນ 6.8. ໃນຂະນະດຽວກັນ, ມີຂໍ້ຍົກເວັ້ນຈໍານວນຫນຶ່ງ. ຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນທີ່ດີທີ່ສຸດຂອງ pepsin, ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, 1.5-20, chymotrypsin ແລະ trypsin - 8-9.

ຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນ

ອັດຕາການຕິກິຣິຍາທີ່ ມີຢູ່ໃນປະຈຸບັນມີຫຼາຍຂື້ນ . ຂໍ້ສະຫຼຸບທີ່ຄ້າຍຄືກັນສາມາດສະຫຼຸບໄດ້ກ່ຽວກັບຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນຂອງສະຖາປັດຕະຍະກໍາ. ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ໃນທາງທິດສະດີ, ເນື້ອໃນຂອງສານອີ່ມຕົວຂອງເປົ້າຫມາຍແມ່ນຖືກກໍານົດສໍາລັບແຕ່ລະສານ. ມັນມີສູນການເຄື່ອນໄຫວທັງຫມົດທີ່ຈະຖືກຄອບຄອງໂດຍພື້ນທີ່ທີ່ມີຢູ່ແລ້ວ. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. ໃນກໍລະນີນີ້, ສະ ເພາະຂອງ enzyme ຈະສູງສຸດ, ບໍ່ວ່າຈະເປັນການເພີ່ມເປົ້າຫມາຍຕໍ່ໄປອີກແລ້ວ.

ສານອາຫານ - ສິ່ງກີດຂວາງ

ພວກເຂົາສາມາດແບ່ງອອກເປັນ inhibitors ແລະ activators. ທັງສອງປະເພດເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນແບ່ງອອກເປັນປະເພດທີ່ບໍ່ແມ່ນເອກະລັກແລະສະເພາະ. ປະເພດຂອງ avtivators ສຸດທ້າຍປະກອບມີເກືອ bile (ສໍາລັບ lipase ໃນກະຕ່າຂີ້ມູກ), ion chloride (ສໍາລັບ alpha -amylase), ກົດ hydrochloric (ສໍາລັບ pepsin). ປະຕິກິລິຍາທີ່ບໍ່ສໍາຄັນແມ່ນ ions magnesium ທີ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ kinases ແລະ phosphatases ແລະຢາ inhibitors ສະເພາະແມ່ນ peptides ປາຍຍອດຂອງ proenzym. ຫລັງຈາກນັ້ນແມ່ນຮູບແບບບໍ່ມີປະຕິກິລິຍາຂອງສານ. ພວກເຂົາເຈົ້າແມ່ນກິດຈະກໍາໂດຍການຕັດຂອງ peptides ປາຍທາງ. ປະເພດສະເພາະຂອງພວກເຂົາແມ່ນສອດຄ່ອງກັບແຕ່ລະຄົນຂອງ proenzyme. ຕົວຢ່າງ, ໃນຮູບແບບທີ່ບໍ່ມີປະສິດທິພາບ, trypsin ແມ່ນຜະລິດໃນຮູບແບບຂອງ trypsinogen. ສະຖານທີ່ທີ່ໃຊ້ງານຂອງມັນຖືກປິດໂດຍຫີນ hexapeptide, ເຊິ່ງເປັນສານສະກັດທີ່ສະເພາະ. ໃນຂະບວນການຂອງການເປີດໃຊ້, ມັນແບ່ງອອກ. ສູນກາງ active ຂອງ trypsin ເປັນຜົນມາຈາກການນີ້ຈະກາຍເປັນເປີດ. ຜູ້ປະຕິບັດບໍ່ສະເພາະແມ່ນເກືອຈາກໂລຫະຫນັກ. ຕົວຢ່າງ, ທອງແດງ sulfate. ພວກເຂົາເຈົ້າ provoke denaturation ຂອງທາດປະສົມໄດ້.

Inhibition

ມັນສາມາດແຂ່ງຂັນໄດ້. ປະກົດການນີ້ແມ່ນສະແດງອອກໃນການເກີດຂື້ນຂອງຄວາມຄ້າຍຄືກັນຂອງໂຄງສ້າງລະຫວ່າງທາດຍ່ຽວແລະທາດແຫຼວ. ພວກເຂົາເຂົ້າໄປໃນການຕໍ່ສູ້ເພື່ອການສື່ສານກັບສູນກາງທີ່ຫ້າວຫັນ. ຖ້າເນື້ອໃນຂອງສານສະກັດກັ້ນແມ່ນສູງກ່ວາສິ່ງທີ່ມີນ້ໍາ, inhibitor coplex-enzyme ກໍ່ຖືກສ້າງຂຶ້ນ. ໃນເວລາທີ່ສານເສບຕິດເປົ້າຫມາຍຖືກເພີ່ມ, ອັດຕາສ່ວນຈະປ່ຽນແປງ. ດັ່ງນັ້ນ, ຢາຕ້ານເຊື້ອຈະຖືກປິດລົງ. ຕົວຢ່າງ, succinate ສໍາລັບ succinate dehydrogenase ເຮັດເປັນ substrate ເປັນ. ຢາຕ້ານເຊື້ອແມ່ນ oxaloacetate ຫຼື malonate. ອິດທິພົນຂອງຜະລິດຕະພັນປະຕິກິລິຍາທີ່ຖືວ່າເປັນການແຂ່ງຂັນ ປົກກະຕິແລ້ວພວກເຂົາແມ່ນຄ້າຍຄືກັນກັບ substrates. ຕົວຢ່າງ, ສໍາລັບ glucose-6-phosphate, ຜະລິດຕະພັນແມ່ນ glucose. ຊັ້ນດິນຈະເປັນທາດປະລິມານຕອ້ມ glucose-6. inhibition noncompetitive does not imply a similarity structure between substances. ທາດຍັບຍໍແລະການຍ່ອຍສະຫຼາຍສາມາດເຊື່ອມໂຍງກັບ enzyme ພ້ອມໆກັນ. ນີ້ເຮັດໃຫ້ການສ້າງຕັ້ງປະສົມໃຫມ່. ລາວເປັນທາດທີ່ຍ່ອຍສະຫຼາຍທີ່ມີທາດເຄມີ. ໃນລະຫວ່າງການປະຕິບັດງານ, ສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວຖືກສະກັດກັ້ນ. ນີ້ແມ່ນເນື່ອງມາຈາກການຜູກມັດຂອງ inhibitor ກັບສະຖານທີ່ catalytic ຂອງ AC ໄດ້. ຕົວຢ່າງແມ່ນ cytochrome oxidase. ສໍາລັບ enzyme ນີ້, ອົກຊີເຈນເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນພື້ນທີ່. ຕົວຍ່ຽວຂອງ cytochrome oxidase ແມ່ນເກືອຂອງອາຊິດ hydrocyanic.

ການຄວບຄຸມ Allosteric

ໃນບາງກໍລະນີ, ນອກເຫນືອຈາກສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວທີ່ກໍານົດສະເພາະຂອງ enzyme, ມີການເຊື່ອມຕໍ່ຫນຶ່ງ. ອົງປະກອບ allosteric ປະຕິບັດຕາມມັນ. ຖ້າມີຕົວກະຕຸ້ນຂອງຊື່ດຽວກັນທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບມັນ, ປະສິດທິພາບຂອງ enzyme ຈະເພີ່ມຂື້ນ. ຖ້າ inhibitor ເຂົ້າສູ່ປະຕິກິລິຍາກັບສູນກາງ allosteric, ຫຼັງຈາກນັ້ນກິດຈະກໍາຂອງສານເສບຕິດຕາມລໍາດັບ, ຫຼຸດລົງ. ຕົວຢ່າງເຊັ່ນ, adenylate cyclase ແລະ guanylate cyclase ອ້າງເຖິງເອນໄຊທີ່ມີລະບຽບຂອງປະເພດ allosteric ໄດ້.